日用化学工业(中英文)

作者：惠蒙蒙,张晨龙,杨许召,白亚榕,王军

单位：郑州轻工业大学,河南 郑州 450002

关键词：表面活性剂,牛血清蛋白,氨基酸,相互作用,荧光光谱,

基金：“十二五”国家科技支撑计划资助项目(2013BAC01B04);河南省科技攻关项目(162102210056)

通过荧光光谱和紫外吸收光谱研究了牛血清蛋白（BSA）与N-月桂酰基肌氨酸钠（SLS）、N-月桂酰基谷氨酸钠（SLGLU）和N-月桂酰基甘氨酸钠（SLG） 3种N-酰基氨基酸型表面活性剂之间的相互作用。随着3种表面活性剂浓度增加,BSA中色氨酸残基的内源荧光光谱波长都发生了蓝移,色氨酸残基所处微环境极性减弱。荧光探针法测得3种表面活性剂在蛋白质表面上形成聚集体所需的临界浓度（cac）分别为：cacSLS=0.4 mmol/L,cacSLG=0.1 mmol/L,cacSLGLU=0.09 mmol/L。BSA与3种表面活性剂相互作用的结合等温线基本上都可以划分为特异性结合、非协同结合、协同结合和饱和4个特征区域。随着表面活性剂浓度增大,BSA中色氨酸残基的紫外特征吸收波长红移,氨基酸残基所处微环境极性减弱,而酪氨酸和苯丙氨酸残基的紫外特征吸收波长蓝移,氨基酸残基所处微环境极性增强。利用苯基丁氮酮、布洛芬、氯化血红素探针分析,确定了3种表面活性剂与BSA相互作用时的结合位点为BSA结构域II A的Trp-213附近位置,并对不同表面活性剂浓度时AAS与BSA相互作用方式进行了分析。

来源：2020年第9期

《日用化学工业(中英文)》期刊编辑部

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